酶是生物催化剂，既有与一般催化剂相同的催化功能，又有一般催化剂所没有的生物大分子的特征，因此酶促反应具有其特殊的性质和作用机制。酶与一般催化剂都具有以下几方面的共同的特性：①在化学反应的前后没有质和量的改变；②只能催化热力学允许的化学反应；③只能缩短达到化学反应平衡的时间，而无法改变反应的平衡常数；④以降低反应所需的活化能为主要作用机制。

酶既有与一般催化剂一样的共性，又具有与一般催化剂不同的生物大分子特性，因而赋予了酶促反应一些特殊的性质。

人体的生存状态与其体内化学反应的正常进行直接相关，一般情况下每分钟细胞内有数百万次化学反应发生。若依赖于一般催化剂，这是绝不可能实现的。酶往往具有极高的催化能力。酶促反应速度通常比非催化反应高10 ⁸～10 ²⁰倍，比一般催化剂高10 ⁷～10 ¹³倍。许多可能需要数年甚至数万年才能自行达到平衡的化学反应，在酶的催化下可能仅需数秒或数分钟。例如，脲酶催化尿素的水解速度是H ⁺催化作用的7×10 ¹²倍；酵母蔗糖酶催化蔗糖的水解速度是H ⁺催化此反应的2.5×10 ¹²倍，而且只需在生物体内较为温和的反应条件下进行。

与一般催化剂不同，酶对其所催化的反应和底物具有更为严格的选择性。即一种酶只能作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性（specificity）。也正是由于酶的这种特异性，生物体能更充分而有效的利用自身所能获取的资源，并避免有害副产物的生成。需要明确的是，酶的特异性不光体现在对底物的选择，也在于对所催化反应类型的专一。根据酶对底物选择的严格程度不同，可将酶的特异性大致分为以下3种类型：

有的酶只能催化一种物质进行一种化学反应，这种严格的选择性称为绝对专一性（absolute specificity）。例如，脲酶只能催化尿素水解生成CO ₂和NH ₃，而不能催化甲基尿素水解。

所谓相对专一性就是一种酶可作用于一类化合物或一类化学键，催化同一类型的化学反应，这种不太严格的选择性称为相对专一性（relative specificity）。例如，磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用，无论是甘油还是一元醇或酚与磷酸形成的酯键均可被其水解。

当底物具有立体异构现象时，有的酶选择性地针对其中一种构型具有催化作用。这种对于底物的空间结构严格的选择性称为立体异构特异性（stereospecificity）。比如，L-乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸脱氢，而对D-乳酸没有催化作用。除上述光学异构体外，有些酶对几何异构体也显示出立体异构专一性。例如，延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸（延胡索酸）与苹果酸之间的裂解反应，对顺丁烯二酸则无作用。

从化学本质来说，酶属于蛋白质范畴。蛋白质的功能与空间结构息息相关。而维持蛋白质空间结构的作用力往往都比较弱，故在酶促反应中酶的活性极易受各种环境因素的影响而发生改变，表现出高度的不稳定性。任何使蛋白质变性的物理因素（如高温、高压、紫外线等）和化学因素（强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等）都可使酶蛋白变性、失活。因此，酶促反应要求在较温和的条件下进行，如一定的pH、温度和压力等，以保持酶活性的稳定。

生物体可通过各种方法改变酶分子的空间结构，进而对酶的活性进行调节；也可通过诱导或阻遏合成等方法改变细胞内的酶量，实现对代谢过程的调节。这些调控保证了酶促反应速度与生命活动的需要相适应，使生物适应不断变化的内外环境。正常情况下，生命活动中的各种化学反应能够有条不紊、协调一致地进行，合成代谢与分解代谢处于动态平衡之中。一旦这种平衡被破坏，就会造成代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。临床上，某些药物也是通过对酶的调控来实现其治疗疾病的目的。

对于任何一个酶促反应，底物必须先转变为其相应的过渡态（transition state），然后才能发生化学反应生成产物。首先要有酶分子与底物相结合，并形成过渡态。过渡态是任何反应当中都必须经历的一个过程，具有最高的自由能级水平，极不稳定。在反应的任一瞬间，只有那些能量水平较高，达到或超过一定阈值的底物分子，即活化分子，才有可能通过化学反应转变成产物。活化分子所具有的高出平均水平的那部分能量称为活化能（activation energy），即底物分子从初态转变到过渡态所需的能量。

活化能的高低直接影响反应体系中活化分子的多少，活化能越低，能达到活化态的分子就越多，与之相应的反应速度也就越快。酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。不过，酶通过其特有的作用机制，能够比一般催化剂更有效地降低反应的活化能，使能量水平较低的底物分子成为活化分子，从而可以更为高效地加快化学反应速度（图3-4）。

酶在发挥其催化作用之前，必须首先与底物有效结合形成过渡态中间产物。这个过程是释能反应，释放的结合能是降低反应活化能的主要能量来源。酶可以通过以下多种机制与底物有效结合并形成过渡态。

1894年Emil Fisher提出过“锁匙学说”，他认为酶与底物的结合更像是锁和钥匙的关系，两者之间的相互结合完全由于酶与底物之间化学结构以及立体结构的互补性，并以此学说来解释酶对于底物的选择性。整个结合过程中，酶分子与底物分子都不存在结构的变化，是一种刚性结合。后来，D. E. Koshland提出“诱导契合”学说（induced-fit hypothesis）为大多数学者接受。该学说认为，酶与底物的分子结构都具有一定的弹性，且酶与底物分子的结构原来并不完全吻合，只有当二者接近时，彼此诱导发生变形，以达到相互适应，进而密切结合（图3-5）。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合作用。

在底物的诱导下，酶的构象改变有利于其活性中心的进一步形成，并与底物受攻击的部位密切靠近；底物在酶的诱导下逐步转变为极不稳定的过渡态，而且由于过渡态与酶分子结合，可以大大提高过渡态的稳定性，从而使得反应的活化能显著降低。酶的诱导契合假说既成功地解释了酶的特异性，又说明了酶降低反应活化能的具体机制。

在由两个以上底物分子参与的反应中，分子之间必须以特定的方向进行碰撞，才有可能引起反应的发生。酶在反应中将各底物分子按一定比例结合到酶的活性中心，使酶活性中心的底物浓度大大提高，并使它们相互接近并形成有利于反应的定向关系，反应速度也随之增高。这种邻近效应（proximity effect）与定向排列（orientation arrange）使底物在酶的活性中心正确定位，从本质上是将分子间的反应转变为类似于分子内的反应，从而大大提高反应速率。

酶的活性中心多为深入分子内部的裂隙或凹陷，主要由疏水性氨基酸残基组成。底物与酶的反应在酶活性中心的疏水环境中进行，使底物分子去溶剂化，排除水分子对于酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥，防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触与结合。这种现象称为表面效应（surface effect）。

酶作为蛋白质，具有两性解离的性质，其分子中所含的多种功能基团具有不同的解离常数，即使同一种功能基团在不同的蛋白质分子中处于不同的微环境，解离度也有差异。因此，酶具有多元催化（multielement catalysis）作用。

酶活性中心一些基团是质子供体（酸），一些基团是质子受体（碱）这些基团执行酸碱相同的催化作用即参与质子的转移，称为酸碱催化。

酶活性中心亲核基团（如羟基、巯基等）提供电子给带正电荷的底物，形成瞬时共价键，将底物激活，形成的过渡态中间复合物很容易进一步水解形成产物和游离的酶。

酶活性中心内带正电的亲电子基团（通常是来源于金属离子等辅助因子）攻击富含电子的底物形成共价键。

不同酶的主要作用机制不完全相同。但从总体来说，一种酶的催化反应常常是多种催化机制综合作用的结果。